TRAŽI

Razine strukturne organizacije proteinske molekule: sekundarna struktura proteina

Temelj strukture proteina i proteida jepolipeptidni lanac i protein molekula mogu se sastojati od jednog, dva ili više lanaca. Međutim, fizička, biološka i kemijska svojstva biopolimera određuju ne samo opću kemijsku strukturu, koja može biti "beznačajna", već prisutnost drugih razina organiziranja proteinske molekule.

Primarna struktura proteina je određena pomoćukvantitativni i kvalitativni sastav amino kiselina. Peptidne veze temelj su primarne strukture. Prvi put je ova hipoteza izrazila 1888. godine A. Ya Danilevsky, a kasnije njegove pretpostavke potvrđene su sintezom peptida koju je proveo E. Fisher. Struktura proteinske molekule detaljno je proučavala A. Ya, Danilevsky i E. Fisher. Prema ovoj teoriji, proteinske molekule sastoje se od velikog broja aminokiselinskih ostataka koji su povezani peptidnim vezama. Proteinska molekula može imati jedan ili više polipeptidnih lanaca.

U proučavanju primarne strukture proteina korištenjem kemijskih sredstava i proteolitičkih enzima. Dakle, upotreba metode Edmana vrlo je prikladna za identifikaciju terminalnih aminokiselina.

Prikazuje se sekundarna struktura proteinaprostornu konfiguraciju proteinske molekule. Razlikuju se sljedeće vrste sekundarne strukture: alfa-helix, beta-helix, helix kolagena. Znanstvenici su otkrili da je alfa-helix najkarakterističniji za strukturu peptida.

Sekundarna struktura proteina je stabilizirana uvezanje vodikovom vezom. Potonji se odvijaju između vodikovih atoma povezanih na elektronegativni dušikov atom jedne peptidne veze, a karbonilni kisikov atom četvrte aminokiseline iz nje, a usmjereni su duž spirale. Energetski izračuni pokazuju da je tijekom polimerizacije ovih aminokiselina pravi alfa heliks, koji je prisutan u prirodnim proteinima, učinkovitiji.

Sekundarna struktura proteina: beta-presavijena struktura

Polipeptidni lanci u beta rasporedu potpunoprodužen. Beta foldovi formiraju se interakcijom dvije peptidne veze. Ova je struktura karakteristična za fibrilarne proteine ​​(keratin, fibroin, itd.). Konkretno, beta keratin je karakteriziran paralelnim rasporedom polipeptidnih lanaca, koji su dodatno stabilizirani međuslojnim disulfidnim vezama. U fibroin svile, susjedni polipeptidni lanci su antiparalelni.

Sekundarna struktura proteina: helix kolagena

Formiranje se sastoji od tri spiralna lanca.tropocollagen, koji ima oblik štapa. Spiralni lanci twist i oblik super helix. Helix je stabiliziran vodikovim vezama koje se pojavljuju između vodika peptidnih amino skupina aminokiselinskih ostataka jednog lanca i kisika karbonilne skupine aminokiselinskih ostataka drugog lanca. Prikazana struktura daje visoku čvrstoću i elastičnost kolagena.

Tercijarna struktura proteina

Većina proteina u rodnoj državi ima vrlo kompaktnu strukturu koja se određuje oblikom, veličinom i polarnostima aminokiselinske radikala, kao i slijedom aminokiselina.

Značajan utjecaj na proces formiranjahidrofobne i ionogene interakcije, vodikove veze, itd. pod djelovanjem ovih sila postižu se termodinamički prikladna konformacija proteinske molekule i njegova stabilizacija.

Kvartarna struktura

Ova vrsta strukture molekula proizlazi iz povezivanja nekoliko podjedinica u jednu kompleksnu molekulu. Svaka podjedinica sadrži primarne, sekundarne i tercijarne strukture.

  • Ocjenjivanje: