TRAŽI

Makromolekula je molekula s visokom molekularnom masom. Konfiguracija makromolekule

Makromolekula je molekula koja imavisoke molekulske mase. Njegova struktura je predstavljena u obliku višekratno ponovljenih veza. Razmotrite značajke tih spojeva, njihovu važnost za život živih bića.

makromolekula je

Značajke sastava

Biološke makromolekule formiraju se iz stotina tisuća malih početnih materijala. Tri glavne vrste makromolekula karakteristične su za žive organizme: proteine, polisaharide, nukleinske kiseline.

Polazni monomeri za njih sumonosaharidi, nukleotidi, aminokiseline. Makromolekula je gotovo 90 posto mase stanica. Ovisno o slijedu rasporeda aminokiselinskih ostataka, nastaje specifična molekula proteina.

Visoke molekularne tvari su one koje imaju molarnu masu veću od 103 Da.

vrste molekula

Povijest pojma

Kada se pojavila makromolekula? Ovaj koncept je 1922. uveo Nobelov laureat na području kemije Hermann Staudinger.

Polimerna lopta se može smatratizapetljani konac, koji je nastao nasumičnim odmotavanjem kroz sobnu zavojnicu. Ovaj svitak sustavno mijenja svoju konformaciju, to je prostorna konfiguracija makromolekule. Slično je putanju Brownianskog pokreta.

Postoji tvorba takvog zapleta jerda na određenoj udaljenosti polimerni lanac "gubi" informacije o smjeru. Moguće je govoriti o zavojnici u slučaju kada su spojevi visokog molekula mnogo dulji od duljine strukturnih fragmenata.

broj molekula

Globularna konfiguracija

Makromolekula je gusta konformacija, ukoje možete usporediti volumni udio polimera s jedinicom. Globularno stanje se ostvaruje u onim slučajevima kada međusobno djelovanje pojedinih polimera postane međusobna privlačnost između sebe i vanjskog okruženja.

Replika strukture makromolekula naziva se onim dijelom vode koja je ugrađena kao element takve strukture. To je najbliže hidratizirano okruženje makromolekule.

primarna struktura

Karakteristike proteinske molekule

Protein makromolekule su hidrofilnetvari. Kada se suhi protein otopi u vodi, najprije se proguta, tada se promatra postupni prijelaz na otopinu. Tijekom oteklina, prodiranje molekula vode u protein, vezanje njegove strukture polarnim skupinama. Istodobno je opušteno pakiranje polipeptidnog lanca. Natečena molekula proteina smatra se obrnutim rješenjem. Tijekom naknadne apsorpcije vodenih molekula, odvajanje molekula proteina od ukupne mase je uočeno, a također se provodi proces otapanja.

Ali oticanje proteinske molekule u svim slučajevima ne uzrokuje otapanje. Na primjer, kolagena nakon apsorpcije molekula vode ostaju u natečenom stanju.

spojevi visoke molekularne težine

Teorija hidrata

Visoki molekularni spojevi prema ovoj teorijijednostavno adsorbiraju, elektrostatično vezanje molekula vode polarnim fragmentima bočnih radikala aminokiselina koje imaju negativni naboj, kao i esencijalne aminokiseline koje nose pozitivnu naboj.

Djelomično hidrirana voda vezana je peptidnim skupinama koje tvore vodikove veze s vodenim molekulama.

Na primjer, polipeptidi bubre koji imajunepolarnih bočnih skupina. Kada je vezan za peptidne skupine, širi polipeptidne lance. Prisutnost međulančanih mostova ne dopušta da se molekule bjelančevina potpuno razbiju, da se prenesu u oblik otopine.

Struktura makromolekula je uništena kada se zagrijava, što dovodi do razmaka i otpuštanja polipeptidnih lanaca.

biološke makromolekule

Značajke želatine

Kemijski sastav želatine sličan je kolagenu, tvori viskoznu tekućinu s vodom. Među karakterističnim svojstvima želatine može se razlikovati njegova sposobnost za geliranje.

Ove vrste molekula koriste se kao hemostatički i agensi za nadomještanje plazme. Sposobnost želatine da stvara gelove koristi se u proizvodnji kapsula u farmaceutskoj industriji.

Topivost makromolekula

Ove vrste molekula imaju različitetopljivost u vodi. Određuje se aminokiselinskim pripravkom. U prisutnosti polarnih amino kiselina u strukturi, sposobnost otapanja u vodi značajno se povećava.

Na ovu nekretninu također utječe značajkaorganizacija makromolekula. Globularni proteini imaju veću topljivost od fibrilarnih makromolekula. Tijekom brojnih eksperimenata ustanovljena je ovisnost otapanja na karakteristike upotrijebljenog otapala.

Primarna struktura svake molekule proteina je drugačija, što daje individualna svojstva proteina. Prisutnost križnih veza između polipeptidnih lanaca smanjuje topljivost.

Primarna struktura molekula proteina formirana je peptidnim (amidnim) vezama, kada je uništena, dolazi do denaturacije proteina.

Isušivanje

Povećanje topljivosti molekula proteinakoristiti otopine neutralnih soli. Na primjer, na sličan način moguće je provesti selektivno taloženje proteina, kako bi se provelo njihovo frakcioniranje. Rezultirajući broj molekula ovisi o početnom sastavu smjese.

Osobitost bjelančevina koje se dobivaju soljenjem je očuvanje bioloških svojstava nakon potpunog uklanjanja soli.

Bit procesa je uklanjanje aniona ikations soli hidratizirane proteinske ljuske, osiguravajući stabilnost makromolekule. Maksimalni broj molekula proteina osušen je pomoću sulfata. Ova metoda se koristi za pročišćavanje i razdvajanje makromolekula proteina, jer se značajno razlikuju po veličini naboja i parametrima hidratacijske ljuske. Svaki protein ima svoju solansku zonu, tj. Za to morate uzeti sol dane koncentracije.

proteinske makromolekule

Amino kiseline

Trenutno postoji oko dvije stotine aminokiselina koje su dio proteinskih molekula. Ovisno o strukturi, oni su podijeljeni u dvije skupine:

  • proteinogenih, koji su dio makromolekula;
  • ne-proteinogenog, koji ne sudjeluje aktivno u formiranju proteina.

Znanstvenici su uspjeli dešifrirati slijed.aminokiseline u mnogim proteinskim molekulama životinjskog i biljnog podrijetla. Među aminokiselinama koje su prilično često u sastavu proteinskih molekula, zabilježimo serin, glicin, leucin, alanin. Svaki prirodni biopolimer karakterizira vlastiti aminokiselinski sastav. Na primjer, protamini uključuju oko 85 posto arginina, ali ne sadrže kisele, ciklične aminokiseline. Fibroin je prirodna molekula svilene bjelančevine koja sadrži oko pola glicina. U kolagenu postoje rijetke aminokiseline kao što su hidroksiprolin, hidroksilizin, koji nisu prisutni u drugim makrocolekulama proteina.

Sastav aminokiselina određuje se ne samo svojstvima amino kiselina, već i funkcijama i svrhom makromolekula proteina. Njihov slijed određen je genetskim kodom.

Razine strukturne organizacije biopolimera

Postoje četiri razine: osnovna, sekundarna, tercijarna, a također i kvartarna. Svaka struktura ima svoje osobitosti.

Primarna struktura molekula proteina je linearni polipeptidni lanac aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama.

Ova struktura je najstabilnija, jer postoje peptidne kovalentne veze između karboksilne skupine jedne aminokiseline i amino skupine druge molekule.

Sekundarna struktura uključuje preklapanje polipeptidnog lanca upotrebom vodikovih veza u spiralnom obliku.

Tercijarni tip biopolimera dobiva se prostornim preklapanjem polipeptida. Dijeljeni su spiralni i slojeviti sklopivi oblici tercijarnih struktura.

Za globularne proteine ​​oblik elipsoida je karakterističan, a za fibrilarne molekule dugotrajni oblik je svojstven.

Ako makromolekula sadrži samo jednupolipeptidni lanac, protein ima samo tercijarnu strukturu. Na primjer, to je mišićni protein (mioglobin) koji je potreban za vezanje kisika. Neki biopolimeri se sastoje od nekoliko polipeptidnih lanaca, od kojih svaki ima tercijarnu strukturu. U ovom slučaju, makromolekula ima kvarternu strukturu koja se sastoji od nekoliko globula, spojenih u veliku strukturu. Hemoglobin se može smatrati jednim kvaternarnim proteinom koji sadrži oko 8 posto histidina. On je aktivni intracelularni tampon u eritrocitima, koji omogućuje održavanje pH vrijednosti krvi na stabilnoj razini.

Nukleinske kiseline

Oni su visoko molekularni spojevi,koji su formirani od nukleotidnih fragmenata. RNA i DNA nalaze se u svim živim stanicama, oni su oni koji obavljaju funkciju pohranjivanja, prijenosa i primjene nasljednih informacija. Nukleotidi djeluju kao monomeri. Svaki od njih ima ostatak dušične baze, ugljikohidrata i fosforne kiseline. Studije su pokazale da se načelo komplementa (komplementarnost) promatra u DNA različitih živih organizama. Nukleinske kiseline su topive u vodi, ali se ne otapaju u organskim otapalima. Ovi biopolimeri uništavaju se povećanjem temperature, ultraljubičastim zračenjem.

Umjesto zaključivanja

Uz različite proteine ​​i nukleinske kiseline,makromolekule su ugljikohidrati. Polisaharidi imaju stotine monomera koji imaju ugodan slatki okus. Kao primjeri hijerarhijske strukture makromolekula može se navesti ogromne molekule proteina i nukleinskih kiselina s kompleksnim podjedinicama.

Na primjer, prostorna struktura globularnogprotein molekula je posljedica hijerarhijske multi-level organizacije aminokiselina. Između pojedinih razina postoji bliska veza, elementi viših razina povezani su s nižim slojevima.

Svi biopolimeri imaju važnu sličnu funkciju. Oni su građevni materijal za žive stanice, odgovoran za pohranu i prijenos nasljednih informacija. Specifični proteini su karakteristični za svako živoročno biće, pa biokemičari se suočavaju s teškim i odgovornim zadatkom, rješavajući što oni štede žive organizme od određene smrti.

  • Ocjenjivanje: